HIV-1 Protease-IN-7；2916441 - 36 - 4

1. 基本信息

• ️英文名称：HIV-1 Protease-IN-7
• ️中文名称：人类免疫缺陷病毒 1 型蛋白酶 - IN-7
• ️氨基酸序列：PQITLWQRPL VTIKIGGQLK EALLDTGADD TVLEEMNLPG RWKPKMIGGI GGFIKVRQYD QILIEICGHK AIGTVLVGPT PVNIIGRNLL TQIGCTLNF
• ️单字母序列：P Q I T L W Q R P L V T I K I G G Q L K E A L L D T G A D D T V L E E M N L P G R W K P K M I G G I G G F I K V R Q Y D Q I L I E I C G H K A I G T V L V G P T P V N I I G R N L L T Q I G C T L N F
• ️三字母序列：Pro-Gln-Ile-Thr-Leu-Trp-Gln-Arg-Pro-Leu-Val-Thr-Ile-Lys-Ile-Gly-Gly-Gln-Leu-Lys-Glu-Ala-Leu-Leu-Asp-Thr-Gly-Ala-Asp-Asp-Thr-Val-Leu-Glu-Glu-Met-Asn-Leu-Pro-Gly-Arg-Trp-Lys-Pro-Lys-Met-Ile-Gly-Gly-Ile-Gly-Gly-Phe-Ile-Lys-Val-Arg-Gln-Tyr-Asp-Gln-Ile-Leu-Ile-Glu-Ile-Cys-Gly-His-Lys-Ala-Ile-Gly-Thr-Val-Leu-Val-Gly-Pro-Thr-Pro-Val-Asn-Ile-Ile-Gly-Arg-Asn-Leu-Leu-Thr-Gln-Ile-Gly-Cys-Thr-Leu-Asn-Phe
• ️分子量：约 10800 Da（每个单体由 99 个氨基酸组成，单体分子量约为 10.8 kDa，HIV-1 蛋白酶为活性同源二聚体，整体分子量约 21.6 kDa ）
• ️供应商：上海楚肽生物科技有限公司
• ️分子式：因具体氨基酸组成对应的分子式较为复杂，暂未常见明确报道。可根据氨基酸残基的化学式及数量进行理论计算，如丙氨酸（Ala）残基对应化学式为\(C_3H_5NO\)等，将各氨基酸残基化学式相加并减去脱去水分子的化学式（形成肽键时每形成一个肽键脱去一分子水\(H_2O\)）来推导。
• ️等电点：具体数值暂未广泛报道，可通过氨基酸序列中酸性氨基酸（如天冬氨酸、谷氨酸）和碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸、组氨酸）的数量及分布，利用相关软件或理论计算公式（如基于 Henderson-Hasselbalch 方程的拓展公式）进行估算。
• ️CAS 号：2916441 - 36 - 4

2. 结构信息

HIV - 1 蛋白酶是由两个相同的单体组成的同源二聚体。每个单体包含 99 个氨基酸残基。其整体结构呈现出独特的对称性。从空间构象上看，包含多个 α - 螺旋和 β - 折叠结构元件，这些二级结构元件相互组合、折叠，形成了具有特定功能的三维结构。在二聚体界面处，形成了一个深且狭窄的活性位点空腔，该空腔对于底物的结合以及催化反应的进行至关重要。活性位点周围的氨基酸残基通过精确的空间排列，能够特异性地识别并结合 HIV 病毒多聚蛋白底物中的特定序列，进而发挥其催化切割作用 。

3. 作用机理

在 HIV 病毒的生命周期中，HIV - 1 蛋白酶起着关键作用。HIV 病毒感染细胞后，会表达出 Gag - Pol 多聚蛋白，HIV - 1 蛋白酶最初作为 Gag - Pol 多聚蛋白的一部分存在。在不成熟的病毒粒子形成后，HIV - 1 蛋白酶通过自身催化作用从 Gag - Pol 多聚蛋白中释放出来。释放后的 HIV - 1 蛋白酶能够特异性地识别并切割 Gag - Pol 多聚蛋白以及其他病毒多聚蛋白的特定氨基酸序列位点。通过这种切割作用，将病毒多聚蛋白裂解为多个具有不同功能的成熟蛋白，例如基质蛋白、衣壳蛋白、核衣壳蛋白、逆转录酶、整合酶等。这些成熟蛋白对于病毒粒子的组装、成熟以及病毒的感染性是必不可少的。若 HIV - 1 蛋白酶的活性被抑制，病毒多聚蛋白无法正确裂解，就会导致生成的病毒粒子不具备感染性，从而阻断 HIV 病毒的复制周期 。

4. 研究进展

近年来，针对 HIV - 1 蛋白酶的研究不断深入。一方面，在药物研发领域，以 HIV - 1 蛋白酶为靶点开发了多种抗 HIV 药物。早期开发的一些蛋白酶抑制剂，在临床应用中取得了一定的疗效，能够有效抑制 HIV 病毒的复制，延缓艾滋病患者病情的进展。然而，随着时间的推移以及病毒的不断进化，HIV 病毒对这些传统蛋白酶抑制剂逐渐产生了耐药性。目前的研究重点在于开发新型的、能够克服耐药性问题的 HIV - 1 蛋白酶抑制剂。通过对 HIV - 1 蛋白酶结构的深入解析，以及对其与底物、抑制剂相互作用机制的研究，利用计算机辅助药物设计等手段，设计合成具有全新结构和作用方式的抑制剂。例如，一些研究致力于开发能够与 HIV - 1 蛋白酶活性位点以外的别构位点结合的抑制剂，通过别构效应影响蛋白酶的活性，这类抑制剂可能具有更好的抗耐药性效果。

另一方面，在基础研究方面，不断有新的研究揭示 HIV - 1 蛋白酶在病毒生命周期中一些之前未被充分认识的作用机制，以及其与宿主细胞蛋白之间的相互作用关系。这有助于进一步深入理解 HIV 病毒的致病机制，为开发更有效的治疗策略提供理论基础。例如，有研究发现 HIV - 1 蛋白酶能够与某些宿主细胞内的信号通路蛋白相互作用，影响宿主细胞的正常生理功能，从而有利于病毒的感染和复制 。

5. 溶解保存

一般来说，HIV - 1 蛋白酶可以溶解在特定的缓冲液中。如常用的配方为 20 mM Tris，20 mM MES，200 mM NaCl，1 mM EDTA，10%（v/v）甘油和 0.05% 2 - 巯基乙醇，pH 6.5 的缓冲液体系。在保存方面，如果预计在 2 - 4 周内会使用整瓶蛋白溶液，可将其存储在 4°C 环境下。若要长期保存，则需将其冷冻在 - 20°C 环境中，并且要注意避免反复冻融循环，因为反复冻融可能会导致蛋白的变性和活性丧失 。

6. 相关多肽

与 HIV - 1 蛋白酶相关的多肽有多种，例如一些作为其底物的多肽，像 KARVF (NO₂) VRKA (F (NO₂)) - p - 硝基苯丙氨酸等。这些底物多肽可以用于研究 HIV - 1 蛋白酶的酶动力学参数，如 Km、Kcat 等。此外，一些基于 HIV - 1 蛋白酶活性位点序列设计的多肽类抑制剂，也是研究的热点。这些多肽类抑制剂通过与 HIV - 1 蛋白酶活性位点结合，竞争性或非竞争性地抑制蛋白酶的活性，从而阻断病毒多聚蛋白的裂解过程 。

7. 相关文献

[1] Ma, A. et al. "Precise reaction coordinates for flap opening in HIV-1 protease." Proceedings of the National Academy of Sciences 119.51 (2022): e2214906119. 该文献通过分子动力学模拟等方法，确定了 HIV - 1 蛋白酶襟翼开口的精确反应坐标，对于理解其结构变化机制以及药物开发具有重要意义。

[2] Li, Z. Y. "High expression of HIV - 1 Protease in Escherichia coli." Journal related to basic medicine (1994). 此文献报道了 HIV - 1 Protease 在大肠杆菌中的高表达相关研究，为后续获取该蛋白酶用于相关研究奠定了基础。

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